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Intrinsic dynamics of an enzyme underlies catalysis_introduction |
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酶通过降低底物和产物之间的能阈来催化化学反应，从而提高反应率。因为中间结构的形成是限制化学反应速度的一步，酶即是通过稳定转换状态来发挥作用。在一些情况下，催化过程涉及了酶各种结构之间的互换，这可以通过核磁共振追踪到。
按照传统的观点来看，蛋白结构是原子在空间的静态排列。比如说，通过X射线结晶得到的结构通常都是一系列能最好地匹配衍射实验数据单一的原子坐标组成的。完成这些工作的结构生物学家意识到，即使是在晶态，这些结构内部同样存在着热振动和聚合动态。然而，提交单一蛋白原子模型的惯例以及印刷出版技术的限制，使得蛋白是刚性和稳定的观点已经得到广泛的宣传。
这篇文章指出酶的各种亚态之间结构上的缓慢运动并非只发生在催化过程中，即使在没有底物的情况下仍可发生。这意味着酶具有一系列预先存在的动态，或者叫做“内在可塑性”，这决定了它们的功能。
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1999-2005 中国科学院上海生命科学研究院生物信息中心 |
